生鮮物質(zhì)(農(nóng)產(chǎn)品等)變質(zhì)腐爛的根本原因是生物酶的作用。因此，生鮮物質(zhì)保鮮包裝效果的提高可通過調(diào)節(jié)生物酶來實現(xiàn)。生鮮物質(zhì)保鮮包裝技術(shù)的關(guān)鍵是針對生鮮物質(zhì)所具有的酶的種類與特性，再加入特殊的酶而限制其活性，減緩其生物反應(yīng)速度，最終達到保鮮的目的。酶鈍化理論的應(yīng)用，關(guān)鍵在于研究和測定生鮮物質(zhì)中在貯藏過程中所產(chǎn)生酶的種類，根據(jù)這些酶的特性去選擇能抑制這些酶活性的生物酶。對酶的活性制約或抑制稱為酶的鈍化。酶的鈍化除加入特種酶以外，還可通過物理或化學的方法來實現(xiàn)。如何使生鮮物質(zhì)(保鮮農(nóng)產(chǎn)品)的酶鈍化，找到酶鈍化與生鮮物質(zhì)貨架壽命之間的關(guān)系及變化規(guī)律，是酶鈍化理論在保鮮包裝中應(yīng)用的關(guān)鍵。現(xiàn)在有專門的酶制劑產(chǎn)品供選用。

農(nóng)產(chǎn)品保鮮包裝中的酶鈍化理論是建立在生物化學基礎(chǔ)之上的。生物化學研究表明，酶是活細胞所產(chǎn)生的具有催化能力的蛋白質(zhì)，酶在生命體的活動中起著重要作用。

生鮮物質(zhì)是由生命體構(gòu)成的，生命體內(nèi)每時每刻都在進行著成千上萬種化學反應(yīng)，而幾乎每一種化學反應(yīng)都是在相應(yīng)酶的催化下順利而迅速地進行著。實際上，正是這些化學反應(yīng)的總和體現(xiàn)了生命的特征，表現(xiàn)著生命現(xiàn)象。酶是一種蛋白質(zhì)，所以只要含有蛋白質(zhì)的生鮮物質(zhì)就會有酶。在組成生物有機分子中的多糖經(jīng)酶的催化作用下水解成單糖，并經(jīng)氧化給生命體供能。

生命最重要、最基本的特征是具有新陳代謝作用。新陳代謝過程是由無數(shù)復雜的化學反應(yīng)組成的，而這些化學反應(yīng)幾乎都是在酶的催化下，以很高的速度和明顯的方向有條不紊地進行著，從而維持生命的生長、發(fā)育、運動等正常的生命活動。

酶是由生物體產(chǎn)生的催化劑，具有一般催化劑的特征。在相對低濃度的情況下，它僅能影響化學反應(yīng)的速度而不至于影響化學反應(yīng)的平衡點，在反應(yīng)中本身不被消耗。也就是說在保鮮包裝中參與物化反應(yīng)時，不被保鮮物品體內(nèi)吸收，僅僅是一種起到橋梁作用的中間產(chǎn)物。酶有自己獨有的催化特性，這種獨有特性與一般催化劑是不同的，體現(xiàn)在如下四方面。

酶的催化效率一般為無機催化劑的106-1013倍。生鮮物質(zhì)中，生物細胞內(nèi)的各種酶含量雖然很低，但仍催化大量的底物(酶所作用的物質(zhì)叫底物)發(fā)生反應(yīng)。例如，唾液淀粉酶稀釋100萬倍后，仍能觀察到它水解淀粉的能力。

酶對它所作用的底物具有嚴格的選擇性。某種酶只能對某一些或某一種物質(zhì)起催化作用。例如淀粉酶只能催化淀粉水解，蛋白酶只能催化蛋白質(zhì)水解，蔗糖酶只能催化蔗糖水解等。但無機H+可催化淀粉、脂肪、蛋白質(zhì)和蔗糖的水解。生物體內(nèi)復雜的代謝過程包含有許多化學反應(yīng)就是許多酶參與的結(jié)果，由此而組成各種催化體系，保證了細胞內(nèi)外物質(zhì)進行有規(guī)律的新陳代謝。在保鮮包裝中不同物質(zhì)就得有不同的酶參與作用。

因酶的主要成份是蛋白質(zhì)，所以它對周圍環(huán)境很敏感。表現(xiàn)在不耐高溫，遇強酸、強堿、重金屬鹽或紫外光等會失去活性，故酶催化的反應(yīng)一般都是在比較溫和的條件下進行。在工業(yè)領(lǐng)域直接利用酶制劑時，表現(xiàn)出穩(wěn)定性差、使用效率低、不能在有機溶劑中反應(yīng)等。

酶的活性在生物體內(nèi)受多方面的因素調(diào)節(jié)和控制。生物體內(nèi)的酶和酶之間、酶和其它蛋白質(zhì)之間都存在著相互作用，其它酶反應(yīng)的產(chǎn)物又可以反過來對另一種酶的活性有正面和負面的影響。

酶的作用機理可通過研究酶的活性中心和酶的底物專一性中找到。酶的特殊催化功能只局限在它的大分子的一個小的區(qū)域，這個小的區(qū)域稱為活性中心。具體而言，酶的活性中心是指酶分子直接參與反應(yīng)的側(cè)鏈基團。對于單純蛋白質(zhì)的酶類，活性中心是由酶分子中少數(shù)氨基酸殘基或這些殘基上的某些基團組成，它們在一級結(jié)構(gòu)上的位置可能相距很遠，即可能分別位于同一肽鏈或不同肽鏈的不同位置，但由于肽鏈的盤繞或折疊，使得它們在空間構(gòu)象上十分接近，構(gòu)成一個特定的活性結(jié)構(gòu)，因此，活性中心是一個小的區(qū)域。至于結(jié)合蛋白質(zhì)的酶類，活性中心除有一定氨基酸殘基參與外，輔酶分子或輔酶分子上的某一部分結(jié)構(gòu)也是活性中心的重要組成部分。酶活性中心按其功能又可分為底物結(jié)合部位和催化部位，也就是說活性中心由底物結(jié)合部位和催化部位組成，兩部分各有分工，酶與底物的結(jié)合是由結(jié)合部位完成的。只有底物和酶結(jié)合成復合體后，催化部位的基團才能在反應(yīng)中完成催化任務(wù)。盡管底物結(jié)合部位和催化部位的功能不同，但兩者在活性中心中不是獨立的，而是互為聯(lián)系的整體。盡管酶分子中的大部分結(jié)構(gòu)不能直接參與催化作用，但對維系活性中心的空間構(gòu)象，使其發(fā)揮催化活性是不可缺少的，一旦有外界理化因素將其完整構(gòu)象破壞，則活性中心的特定構(gòu)象將難以維持，結(jié)果會影響酶的活性。

酶的底物專一性又稱特異性，指酶對作用(催化)物質(zhì)有嚴格的選擇，包括對結(jié)構(gòu)的選擇和立體異構(gòu)的選擇。這是保鮮包裝中選用酶制劑能否發(fā)揮作用的關(guān)鍵。不同的酶對于底物結(jié)構(gòu)的專一性要求也有所不同，有的酶只對底物結(jié)構(gòu)作用的鍵有要求，而不論鍵兩端所連基團的性質(zhì)。如酯酶可對任何酯催化水解。有的酶對鍵的某一端所連的基團也有一定的要求，如a-葡萄糖苷酶能催化各種葡萄糖奇的水解，這是它對糖苷鍵一端的葡萄糖基有要求而對配基無要求的原因。有的酶只能催化一種底物進行一種化學反應(yīng)，如脲酶只能催化尿素水解成氨和二氧化碳的化學反應(yīng)。

幾乎所有的酶對于立體異構(gòu)體都具有高度的專一性，如L-乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，而對D-乳酸無任何催化作用。